分光光度计的定量依据为
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分光光度计测定蛋白质含量的依据是?
大多数蛋白质在280nm波长处有特征的最大吸收，这是由于蛋白质中有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸存在的缘故，因此，利用这个特异性吸收，可以计算蛋白质的含量。如果没有干扰物质的存在，在280nm处的吸收可用于测定0.1～0.5mg/ml含量的蛋白质溶液。
参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为2727和259nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。
bradford法测定蛋白质含量的原理是考马斯亮蓝G250与蛋白质结合可以显色，用分光光度计在吸光度595nm处读数，通过标准蛋白与G250结合显色建立标准曲线，再加待测蛋白与G250结合显色后读数代入标准曲线测定蛋白质含量。不利因素主要是特殊蛋白的结构，缓冲液组分中有干扰试剂等。
紫外可见分光光度计测定的是蛋白浓度，X射线晶体衍射测的才是蛋白质结构。紫外分光光度计测蛋白浓度原理：组成蛋白质的氨基酸里，有三种氨基酸：苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸具有苯环的共轭结构，它们对特定波长的紫外线具有吸收光谱，也就是说：它们对紫外线是有颜色的。
nm与225 nm的吸收差法 蛋白质的稀溶液由于含量低而不能使用280 nm的光吸收测定时，可用215nm与225 nm吸收值之差，通过标准曲线法来测定蛋白质稀溶液的浓度。肽键测定法 蛋白质溶液在238 nm处的光吸收的强弱，与肽键的多少成正比。
为什么可用分光光度计测定物质的浓度
1、是根据不同物质对光具有选择性的吸收特性，利用朗伯比尔（光吸收）定律A=KCL，即物质对其特征光的吸收程度与该物质的浓度及厚度成正比关。K该物质的吸光系数，C为吸光物质的浓度，L为光通过该物质溶液的厚度也称光程。
2、分光光度计的基本工作原理是基于物质对光（对光的波长）的吸收具有选择性，不同的物质都有各自的吸收光带。所以，当光色散后的光谱通过某一溶液时，其中某些波长的光线就会被溶液吸收。在一定的波长下，溶液中物质的浓度与光能量减弱的程度有一定的比例关系，即符合比尔定律。
3、分光光度计原理大致是***用一个可以产生多个波长的光源，通过系列分光装置，从而产生特定波长的光源，光线透过测试的样品后，部分光线被吸收，计算样品的吸光值，从而转化成样品的浓度。样品的吸光值与样品的浓度成正比。
4、个人认为你所说的分光光度计应该指的是紫外可见分光光度计，简称UV-Vis。其测定原理是光吸收定律，又称为Lamber-Beer定律，A=εCL，当光程L一定，摩尔吸光系数一定，则溶液的浓度与吸光度成比。UV-Vis的光源有两种，一种是钨灯，一种是氘灯，分别对应不同的测量波长区域。
5、分光光度法：通过测定被测物质在特定波长处或一定波长范围内光的吸收度，对该物质进行定性和定量分析的方法。它具有灵敏度高、操作简便、快速等优点，是生物化学实验中最常用的实验方法。许多物质的测定都***用分光光度法。
6、许多物质的测定都***用分光光度法。在分光光度计中，将不同波长的光连续地照射到一定浓度的样品溶液时，便可得到与不同波长相对应的吸收强度。分光光度法的原理是物质与光作用，具有选择吸收的特性。即有色溶液所呈现的颜色是由于溶液中的物质对光的选择性吸收所致。
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1、任何仪器都是要把指针放在量程的3分之一到3分之二之间.使用分光光度计测量溶液的透光率，测量值和实际值之间具有一定的偏差，因而只有在一定的测量范围内，测量值才是有效可信的。
2、读数范围为0到5或0到5。这意味着当样品的吸光度超出这个范围时，分光光度计将无法准确测量并显示吸光度值。在实际应用中，样品的吸光度值可能会受到多种因素的影响，如样品溶液稀释程度、波长选择、背景噪声等。
3、分光光度计是一种用于测定物质在特定波长或范围内的光吸收度，以实现定性和定量分析的科学仪器。它主要用于三个光区：紫外光区（200~400nm）、可见光区（400~760nm）和红外光区（5~25μm）。分析过程中，可能***用紫外分光光度计、可见光分光光度计、红外分光光度计或原子吸收分光光度计。
4、紫外分光光度计测量范围紫外分光光度计的测量范围一般为波长范围为190-1100纳米的紫外光区，对被测物质可进行全波段图谱扫描，也可分段扫描。紫外分光光度计是基于紫外可见分光光度法原理，利用物质分子对紫外可见光谱区的辐射吸收来进行分析的一种分析仪器。
5、紫外可见光分光光度计使用的波长范围为紫外光区200－400nm和可见光区400－850nm。仪器主要结构包括：辐射源（光源）、色散系统、检测系统、吸收池、数据处理器、自动记录器、显示器等部件。由光源发出连续辐射光，经单色器形成单色光。
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